常用的定量蛋白質(zhì)組學(xué)技術(shù)方法有以下幾類：非標(biāo)記（labelfree）的定量蛋白組學(xué)技術(shù)：Label free定量蛋白組學(xué)技術(shù)是通過液質(zhì)聯(lián)用技術(shù)對(duì)蛋白質(zhì)酶解肽段進(jìn)行質(zhì)譜分析，無(wú)需使用昂貴的穩(wěn)定同位素標(biāo)簽做內(nèi)部標(biāo)準(zhǔn)，只需分析大規(guī)模鑒定蛋白質(zhì)時(shí)所產(chǎn)生的質(zhì)譜數(shù)據(jù)，比較不同樣品中相應(yīng)肽段的信號(hào)強(qiáng)度，從而對(duì)肽段對(duì)應(yīng)的蛋白質(zhì)進(jìn)行相對(duì)定量。TMT定量蛋白組學(xué)技術(shù)：這種技術(shù)采用多個(gè)（2-10）穩(wěn)定同位素標(biāo)簽，特異性標(biāo)記多肽的氨基基團(tuán)進(jìn)行串聯(lián)質(zhì)譜分析，能夠同時(shí)比較多達(dá)10種不同樣本中蛋白質(zhì)的相對(duì)含量，可用于研究不同病理?xiàng)l件下或者不同發(fā)育階段的組織樣品中蛋白質(zhì)表達(dá)水平的差異。蛋白質(zhì)組學(xué)在應(yīng)用中，更多地用于提供高通量蛋白質(zhì)定性定量信息。南京定量N糖基化蛋白質(zhì)組學(xué)價(jià)格
蛋白質(zhì)組學(xué)技術(shù)：生物質(zhì)譜：生物質(zhì)譜技術(shù)是蛋白質(zhì)組學(xué)研究中比較重要的鑒定技術(shù)，其基本原理是樣品分子離子化后，根據(jù)不同離子之間的荷質(zhì)比（M/E）的差異來(lái)分離并確定分子量。對(duì)于經(jīng)過雙向電泳分離的目標(biāo)蛋白質(zhì)用胰蛋白酶酶解（水解Lys或Arg的-C端形成的肽鍵）成肽段，對(duì)這些肽段用質(zhì)譜進(jìn)行鑒定與分析。目前常用的質(zhì)譜包括兩種：基質(zhì)輔助激光解吸電離-飛行時(shí)間質(zhì)譜（MALDI-TOF-MS）和電噴霧質(zhì)譜（ESI-MS）。蛋白質(zhì)組的研究不但能為生命活動(dòng)規(guī)律提供物質(zhì)基礎(chǔ)，也能為眾多種疾病機(jī)理的闡明及攻克提供理論根據(jù)和解決途徑。哈爾濱蛋白質(zhì)定量組學(xué)蛋白質(zhì)組學(xué)的研究方法主要有：蛋白質(zhì)雙向電泳、氨基酸序列測(cè)定（包括N端測(cè)序和C端測(cè)序）、生物信息學(xué)。
定量N-糖基化蛋白質(zhì)組學(xué)：蛋白質(zhì)的N-糖基化位點(diǎn)修飾是重要的蛋白質(zhì)翻譯后修飾之一，主要在復(fù)雜的多細(xì)胞或組織形成過程中起關(guān)鍵作用。蛋白質(zhì)的N-糖基化修飾位點(diǎn)具有保守的氨基酸序列NX（S/T）（其中X為除脯氨酸以外的其它氨基酸）凝集素親和法是目前糖蛋白質(zhì)組學(xué)中應(yīng)用普遍的分離富集方法。凝集素（lectin）是一類糖結(jié)合蛋白質(zhì)，能專一識(shí)別某一特殊結(jié)構(gòu)的單糖或聚糖中特定的糖基序列而與之結(jié)合，它們與糖鏈可逆非共價(jià)結(jié)合，糖蛋白或糖肽被凝集素捕獲之后，通常用特定的單糖通過競(jìng)爭(zhēng)結(jié)合凝集素將糖蛋白或糖肽洗脫下來(lái)。蛋白質(zhì)經(jīng)過酶解后利用lectin 富集 N- 糖基化肽段，然后用 N- 糖酰胺酶（PNGase）在 H218O 中切除連接在天冬酰胺殘基（Asn）上的糖鏈。
蛋白質(zhì)組學(xué)研究：蛋白質(zhì)組學(xué)研究主要分為自底向上(Bottom-Up）和自頂向下(Top-Down)兩種策略。“自底向上”策略是指通過分析由蛋白質(zhì)酶解生成的肽段來(lái)鑒定蛋白質(zhì)。當(dāng)應(yīng)用該策略來(lái)分析蛋白質(zhì)組混合物時(shí)，因其類似于基因組測(cè)序的鳥管法，所以又被稱為鳥管法蛋白質(zhì)組學(xué)(ShotgunProteomics)。“自頂向下”策略直接鑒定完整蛋白質(zhì)，在翻譯后修飾和蛋白質(zhì)同素異構(gòu)體鑒定方面有一些潛在的優(yōu)勢(shì)?？墒窃摬呗缘娜毕菔堑鞍踪|(zhì)在氣相中分離、電離及碎裂都十分困難。而鳥管法蛋白質(zhì)組學(xué)由于將蛋白質(zhì)酶解成肽段，使其在氣相中更容易被分離、電離和碎裂。所以鳥管法蛋白質(zhì)組學(xué)在蛋白質(zhì)組學(xué)研究中得到了比較普遍的應(yīng)用。近兩年來(lái)蛋白質(zhì)組研究技術(shù)已被應(yīng)用到各種生命科學(xué)領(lǐng)域，如細(xì)胞生物學(xué)、神經(jīng)生物學(xué)等。
PRM靶向定量蛋白質(zhì)組學(xué)分析流程是怎樣的？要做PRM首先要明確目標(biāo)蛋白（或多肽）是什么，設(shè)計(jì)和建立針對(duì)這些目標(biāo)蛋白PRM質(zhì)譜采集方法，然后對(duì)待測(cè)樣品進(jìn)行PRM數(shù)據(jù)采集，將得到的原始譜圖數(shù)據(jù)導(dǎo)入分析軟件提取子離子信息進(jìn)行定量。另外，如果配制已知濃度的標(biāo)準(zhǔn)肽段，用PRM額外做一個(gè)標(biāo)準(zhǔn)曲線，即可實(shí)現(xiàn)一定的定量。PRM靶向定量蛋白質(zhì)組學(xué)技術(shù)能應(yīng)用到哪些方面？研究工作中涉及到蛋白或多肽定量的都可以通過PRM技術(shù)來(lái)實(shí)現(xiàn)。具體說(shuō)來(lái)，比如驗(yàn)證定量蛋白質(zhì)組學(xué)中某些蛋白的變化，多肽的相對(duì)和一定的定量，想做蛋白定量卻沒有抗體，針對(duì)蛋白修飾位點(diǎn)的定量，想同時(shí)定量多個(gè)蛋白的情況等，都可以用PRM來(lái)做。蛋白質(zhì)組學(xué)的分析主要指蛋白的生信分析，依賴于數(shù)據(jù)庫(kù)的建立。河南PRM靶向定量蛋白質(zhì)組學(xué)檢測(cè)價(jià)格
蛋白質(zhì)組和基因組在概念上有相關(guān)性。南京定量N糖基化蛋白質(zhì)組學(xué)價(jià)格
iTRAQ定量蛋白組學(xué)技術(shù)：iTRAQ(Isobaric Tag for Relative Absolute Quantitation)定量蛋白質(zhì)組學(xué)技術(shù)多肽體外標(biāo)記定量技術(shù)。這種技術(shù)同TMT定量蛋白組學(xué)技術(shù)相似，可研究不同病理?xiàng)l件下或者不同發(fā)育階段的組織樣品中蛋白質(zhì)表達(dá)水平的差異。Label-free：Label-free定量，即非標(biāo)記的定量蛋白質(zhì)組學(xué)，不需要對(duì)比較樣本做特定標(biāo)記處理，只需要比較特定肽段/蛋白在不同樣品間的色譜質(zhì)譜響應(yīng)信號(hào)便可得到樣品間蛋白表達(dá)量的變化，通常用于分析大規(guī)模蛋白鑒定和定量時(shí)所產(chǎn)生的質(zhì)譜數(shù)據(jù)。南京定量N糖基化蛋白質(zhì)組學(xué)價(jià)格