蛋白質(zhì)翻譯后修飾自中而下分析策略：自中而下的蛋白質(zhì)組學(xué)技術(shù)可用于組蛋白修飾的分析。樣品制備與普遍使用的自下而上的分析策略相同，直到得到純化的組蛋白。提取組蛋白后，用GluC進(jìn)行消化。然后用弱陽離子交換/親水相互作用色譜（WCX-HILIC）與配備電子轉(zhuǎn)移解離（ETD）的高分辨率質(zhì)譜聯(lián)機聯(lián)用，對樣品進(jìn)行理想的分離。譜識別可以用傳統(tǒng)的軟件進(jìn)行，但是由于估計適當(dāng)?shù)腻e誤發(fā)現(xiàn)率的問題，需要對結(jié)果進(jìn)行過濾。自上而下分析策略：自上而下的技術(shù)可以直接引入完整的蛋白質(zhì)并在串聯(lián)質(zhì)譜儀上對其進(jìn)行片段化，不需要蛋白質(zhì)水解消化。目前，有兩種完全分離蛋白質(zhì)的方法：離線和在線。前者用四維分離法，后者用WCX-HILIC。常見的蛋白質(zhì)翻譯后修飾包括乙?；?。北京甲基化修飾蛋白質(zhì)組學(xué)分析方法

蛋白質(zhì)乙?；揎椊M學(xué)：乙?；揎検侵冈诿富蚍敲缸饔孟?，將乙酰CoA的乙酰基基團(tuán)轉(zhuǎn)移至蛋白質(zhì)氨基酸的殘基上。蛋白質(zhì)乙?；彩且环N可逆的酶促反應(yīng)過程。乙?；D(zhuǎn)移酶可以將乙?；鶊F(tuán)(CH3C=O)從乙酰輔酶A轉(zhuǎn)移至蛋白質(zhì)。同理,去乙?；竸t可以逆轉(zhuǎn)這種反應(yīng)。蛋白質(zhì)上的賴氨酸乙?；羌?xì)胞內(nèi)一種重要的PTMs過程。不僅發(fā)生在細(xì)胞核內(nèi)組蛋白、轉(zhuǎn)錄因子等上，在細(xì)胞質(zhì)和線粒體中也存在著諸多蛋白的乙?；揎?。在植物研究領(lǐng)域內(nèi)，乙酰化修飾主要參與植物光合作用、生長發(fā)育、脅迫響應(yīng)等過程。在醫(yī)學(xué)領(lǐng)域，乙?；揎椏烧{(diào)節(jié)人體內(nèi)某種代謝酶，控制糖尿病，這一發(fā)現(xiàn)為糖尿病干預(yù)與療理帶來新的希望。貴州乙?；揎椀鞍踪|(zhì)組學(xué)分析蛋白質(zhì)磷酸化修飾的免疫印跡技術(shù)優(yōu)點：檢測特異性高。

蛋白翻譯后修飾位點鑒定：蛋白質(zhì)翻譯后修飾（Post-Translational Modifications, PTMs）幾乎參與了細(xì)胞所有正常生命活動的過程，并發(fā)揮十分重要的調(diào)控作用。蛋白質(zhì)修飾位點能夠影響蛋白的多種屬性，包括蛋白質(zhì)折疊、活性以及之后的功能，對于蛋白質(zhì)修飾位點的發(fā)現(xiàn)及研究對闡明蛋白質(zhì)的功能具有重要作用。技術(shù)特點：時間快，周期短；識別位點準(zhǔn)確，采用高分辨率質(zhì)譜技術(shù)可以準(zhǔn)確定位到發(fā)生修飾的氨基酸位點。適用范圍：已知蛋白序列；明確翻譯后修飾的類型。

根據(jù)不同的作用位點，蛋白質(zhì)乙?；揎椃譃椋喊l(fā)生在蛋白N端的乙酰化修飾、發(fā)生在蛋白賴氨酸上的乙酰化修飾。前者發(fā)生在90%以上的真核生物新生蛋白上，對于新生蛋白的成熟和細(xì)胞定位非常重要，由N乙酰轉(zhuǎn)移酶（NATs）負(fù)責(zé)；而后者是一個可逆的過程，主要由賴氨酸乙?；福↘ATs）和賴氨酸去乙酰化酶（KDACs），賴氨酸的乙?；揎検俏覀兡壳把芯康闹攸c。蛋白質(zhì)磷酸化修飾應(yīng)用領(lǐng)域：應(yīng)用在食品工業(yè)方面，通過人工翻譯磷酸化修飾的蛋白可以普遍用于各種食用蛋白質(zhì)的改性，以改善蛋白質(zhì)品質(zhì)。如，花生蛋白、大豆蛋白、小麥面筋蛋白等。在人工磷酸化修飾的方法下，也可以研究各種蛋白質(zhì)的功能和相關(guān)代謝途徑的調(diào)控。在醫(yī)學(xué)領(lǐng)域，蛋白質(zhì)的磷酸化紊亂，會導(dǎo)致細(xì)胞周期調(diào)控異常，因此，病理的形成與蛋白質(zhì)的磷酸化異常也有很大相關(guān)性。其分子機制問題對于病癥等重大疾病的研究具有相當(dāng)?shù)闹笇?dǎo)意義，這也是指當(dāng)之無愧地成為生物學(xué)研究領(lǐng)域中的熱點。目前對乙?；揎椀墓δ苎芯恐饕性趯?xì)胞轉(zhuǎn)錄調(diào)控，以及對代謝通路的調(diào)控這兩個方面。

泛素化修飾蛋白質(zhì)組產(chǎn)品介紹：泛素化修飾（Ubiquitylation）是一種常見的蛋白質(zhì)翻譯后修飾，是指一個或多個泛素分子（Ubiquitin，由76個氨基酸組成的多肽）在一系列特殊的酶作用下，將細(xì)胞內(nèi)的蛋白質(zhì)分類，從中選出靶蛋白分子，并對靶蛋白進(jìn)行特異性修飾的過程。 泛素化修飾是一種重要的翻譯后修飾，泛素-蛋白酶體系統(tǒng)介導(dǎo)了真核生物80%~85%的蛋白質(zhì)降解。除參與蛋白質(zhì)降解之外，泛素化修飾還參與了細(xì)胞周期、增殖、細(xì)胞凋亡、分化、轉(zhuǎn)錄調(diào)控、基因表達(dá)、轉(zhuǎn)錄調(diào)節(jié)、信號傳遞、損傷修復(fù)、炎癥免疫等幾乎一切生命活動的調(diào)控。泛素化、心血管等疾病的發(fā)病密切相關(guān)。因此，作為近年來生物化學(xué)研究的一個重大成果，它已然成為研究、開發(fā)新藥物的新靶點。蛋白質(zhì)翻譯后修飾的作用主要是改變蛋白質(zhì)的定位。武漢蛋白質(zhì)氧化修飾組學(xué)主要方式

蛋白質(zhì)翻譯后修飾可以改變蛋白質(zhì)的物理、化學(xué)性質(zhì)。北京甲基化修飾蛋白質(zhì)組學(xué)分析方法

定量N-糖基化蛋白質(zhì)翻譯修飾組學(xué)：蛋白質(zhì)的N-糖基化位點修飾是重要的蛋白質(zhì)翻譯后修飾之一，主要在復(fù)雜的多細(xì)胞或組織形成過程中起關(guān)鍵作用。蛋白質(zhì)的N-糖基化修飾位點具有保守的氨基酸序列NX（S/T）（其中X為除脯氨酸以外的其它氨基酸）凝集素親和法是目前糖蛋白質(zhì)組學(xué)中應(yīng)用普遍的分離富集方法。凝集素（lectin）是一類糖結(jié)合蛋白質(zhì)，能專一識別某一特殊結(jié)構(gòu)的單糖或聚糖中特定的糖基序列而與之結(jié)合，它們與糖鏈可逆非共價結(jié)合，糖蛋白或糖肽被凝集素捕獲之后，通常用特定的單糖通過競爭結(jié)合凝集素將糖蛋白或糖肽洗脫下來。北京甲基化修飾蛋白質(zhì)組學(xué)分析方法