蛋白質(zhì)糖基化修飾組學(xué)技術(shù)服務(wù)：糖基化是在酶的控制下,蛋白質(zhì)或脂質(zhì)附加上糖類的過(guò)程,發(fā)生于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)和高爾基體等部位。在糖基轉(zhuǎn)移酶作用下將糖轉(zhuǎn)移至蛋白質(zhì),和蛋白質(zhì)上的氨基酸殘基共價(jià)結(jié)合。蛋白質(zhì)經(jīng)過(guò)糖基化作用,形成糖蛋白。糖基化是對(duì)蛋白的重要的修飾作用,有調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)功能作用。凝素親和法是目前糖蛋白質(zhì)組學(xué)中應(yīng)用比較普遍的分離富集方法。凝集素（lectin）是一類糖結(jié)合蛋白質(zhì)，能專一識(shí)別某一特殊結(jié)構(gòu)的單糖或聚糖中特定的糖基序列而與之結(jié)合，它們與糖鏈可逆非共價(jià)結(jié)合，糖蛋白或糖肽被凝集素捕獲之后，通常用特定的單糖通過(guò)競(jìng)爭(zhēng)結(jié)合凝集素將糖蛋白或糖肽洗脫下來(lái)。在早期的研究中，乙?；揎椧恢北徽J(rèn)為是真核細(xì)胞所特有的一種翻譯后修飾。山東蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)有哪些類型

乙?；揎椀鞍捉M學(xué)介紹：蛋白質(zhì)乙?；?Acetylation)是蛋白在乙?；D(zhuǎn)移酶(或非酶)的催化下，將乙酰基團(tuán)轉(zhuǎn)移并添加在蛋白賴氨酸殘基或蛋白N端上的過(guò)程，在調(diào)控蛋白質(zhì)功能、染色質(zhì)結(jié)構(gòu)和基因表達(dá)中起重要作用。乙?；揎椫饕譃閮深悾旱鞍譔端的乙?；揎椇偷鞍踪嚢彼嵘系囊阴；揎?。N端乙?；揎棿蟛糠职l(fā)生在真核生物的蛋白上，由N乙酰轉(zhuǎn)移酶(NATs)催化；賴氨酸上的乙?；揎検且粋€(gè)可逆的過(guò)程，主要由賴氨酸乙?；?KATs)和賴氨酸去乙?；?KDACs)催化。南京磷酸化修飾蛋白質(zhì)組學(xué)服務(wù)蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)在細(xì)胞生物學(xué)以及疾病診斷和預(yù)防研究中至關(guān)重要。

泛素化修飾蛋白組學(xué)研究：泛素化修飾蛋白組學(xué)是一種重要的翻譯后修飾。泛素-蛋白酶體系統(tǒng)介導(dǎo)了真核生物體內(nèi)80%~85%的蛋白質(zhì)降解。此外，泛素化修飾還可以直接影響蛋白質(zhì)的活性和定位，調(diào)控包括細(xì)胞周期、細(xì)胞凋亡、轉(zhuǎn)錄調(diào)控、DNA 損傷修復(fù)以及免疫應(yīng)答等在內(nèi)的多種細(xì)胞活動(dòng)。由于翻譯后修飾的蛋白質(zhì)在生物樣本中含量低、動(dòng)態(tài)范圍廣，質(zhì)譜分析前需要對(duì)修飾進(jìn)行富集以提高其豐度，然后利用傳統(tǒng)的定量蛋白組分析手段對(duì)富集得到的泛素化肽段樣品進(jìn)行定量分析。

蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)技術(shù)原理：首先將蛋白樣本酶解成肽段混合物，然后使用液相色譜對(duì)酶解后的肽段混合物進(jìn)行組分分離以降低樣本復(fù)雜程度，然后通過(guò)高質(zhì)量的修飾類抗體和生物材料對(duì)修飾肽段進(jìn)行富集，之后上樣至液相色譜 - 串聯(lián)質(zhì)譜中進(jìn)行分析，通過(guò)相應(yīng)的數(shù)據(jù)庫(kù)檢索匹配，一次可鑒定成百上千個(gè)修飾位點(diǎn)。蛋白質(zhì)磷酸化位點(diǎn)分析樣品經(jīng)酶解后，用 TiO2 微球?qū)α姿峄亩芜M(jìn)行富集，富集后的產(chǎn)物由質(zhì)譜分析，并通過(guò)軟件完成數(shù)據(jù)檢索。琥珀?；揎椀鞍踪|(zhì)組技術(shù)特點(diǎn)：采用主流抗體親和富集方法，特異性高，富集效率好。研究蛋白質(zhì)磷酸化對(duì)闡明蛋白質(zhì)功能具有重要意義。

蛋白質(zhì)翻譯后修飾：蛋白質(zhì)翻譯后修飾 (Protein translational modifications，PTMs) 通過(guò)功能基團(tuán)或蛋白質(zhì)的共價(jià)添加、調(diào)節(jié)亞基的蛋白水解切割或整個(gè)蛋白質(zhì)的降解來(lái)增加蛋白質(zhì)組的功能多樣性。這些修飾包括磷酸化、糖基化、泛素化、亞硝基化、甲基化、乙?；?、脂質(zhì)化和蛋白水解，幾乎影響正常細(xì)胞生物學(xué)和發(fā)病機(jī)制的所有方面。因此，識(shí)別和理解 PTM 在細(xì)胞生物學(xué)和疾病療理和預(yù)防的研究中至關(guān)重要。蛋白質(zhì)翻譯后修飾 (PTMs) 進(jìn)一步促進(jìn)了從基因組水平到蛋白質(zhì)組復(fù)雜性的增加。PTMs 是一種化學(xué)修飾，在功能蛋白質(zhì)組中發(fā)揮關(guān)鍵作用，因?yàn)樗鼈冋{(diào)節(jié)活性、定位以及與其他細(xì)胞分子（如蛋白質(zhì)、核酸、脂質(zhì)和輔助因子）的相互作用。質(zhì)譜可以用于已知和未知的翻譯后修飾檢測(cè)。南京乙酰化修飾蛋白質(zhì)組學(xué)研究

泛素化修飾是一種重要的翻譯后修飾。山東蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)有哪些類型

蛋白翻譯后修飾位點(diǎn)鑒定：蛋白質(zhì)翻譯后修飾（Post-Translational Modifications, PTMs）幾乎參與了細(xì)胞所有正常生命活動(dòng)的過(guò)程，并發(fā)揮十分重要的調(diào)控作用。蛋白質(zhì)修飾位點(diǎn)能夠影響蛋白的多種屬性，包括蛋白質(zhì)折疊、活性以及之后的功能，對(duì)于蛋白質(zhì)修飾位點(diǎn)的發(fā)現(xiàn)及研究對(duì)闡明蛋白質(zhì)的功能具有重要作用。技術(shù)特點(diǎn)：時(shí)間快，周期短；識(shí)別位點(diǎn)準(zhǔn)確，采用高分辨率質(zhì)譜技術(shù)可以準(zhǔn)確定位到發(fā)生修飾的氨基酸位點(diǎn)。適用范圍：已知蛋白序列；明確翻譯后修飾的類型。山東蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)有哪些類型