蛋白質-蛋白質相互作用是蛋白質發(fā)揮功能的主要機制之一,在DNA損傷修復,自噬和代謝等過程中都扮演著非常重要的角色,蛋白相互作用異常便會導致疾病的發(fā)生.在蛋白質的賴氨酸,絲氨酸和蘇氨酸等氨基酸殘基上,可發(fā)生甲基化,乙酰化,磷酸化和泛素化等200多種翻譯后修飾,這些修飾通常能改變蛋白質的電性,疏水性和空間結構等屬性,為與之結合的蛋白提供結合的錨定或產生位阻效應,像一把開關在時空上精確調控蛋白質-蛋白質相互作用的發(fā)生以及動態(tài)變化.結構研究表明,蛋白質之間的相互作用通常由臨近的幾個氨基酸殘基直接結合,替換該區(qū)域的氨基酸殘基,通常能破壞結合,使其失去部分功能或酶活性,可以針對性地開發(fā)和設計抑制劑,用于疾病的診療。蛋白質翻譯后修飾是指對翻譯后的蛋白質進行共價加工的過程。廣東棕櫚?；揎椀鞍踪|組學分析方法

質譜分析乙?；鞍踪|組：質譜分析技術可以對蛋白質組中的乙?；鞍走M行鑒定、乙?；稽c定位以及定量。當質譜用于乙?；康鞍捉M研究中時，因為乙?；鞍踪|在生物樣本中含量低、動態(tài)范圍廣，需要先對乙酰化肽段進行富集，然后再對富集得到的乙酰化肽段樣品進行定量分析。質譜定量乙酰化蛋白組采用肽段預分離降低高豐度蛋白的影響，結合免疫共沉淀通過高效的抗體富集乙?；碾亩?，從而實現大規(guī)模乙?；蔫b定及定量。為了鑒定和定量更多的乙?；亩危诿盖羞^程中還可使用多種不同的酶對蛋白樣品進行酶切。上海亞硝基化修飾蛋白質組學分析蛋白磷酸化修飾過程是通過蛋白激酶催化，將磷酸基團從ATP轉移到多肽底物的絲氨酸、或酪氨酸殘基上。

蛋白質翻譯后修飾：蛋白質的翻譯后修飾通過可逆的共價鍵將小分子或蛋白質與底物蛋白質上特定的氨基酸結合，調控著底物的酶活性、功能以及三級結構的變化。各種蛋白質翻譯后修飾在信號通路和網絡中發(fā)揮著重要的作用，翻譯后修飾系統(tǒng)的紊亂將導致一系列疾病的發(fā)生。通過實驗的方法鑒定蛋白質翻譯后修飾的位點需要耗費大量的資金和時間，并且酶反應的優(yōu)化常常難以實現。而計算的方法則能夠快速、準確的預測酶特異性的底物蛋白質及其修飾位點。

蛋白質泛素化修飾組學技術：泛素化修飾是一種重要的翻譯后修飾。泛素-蛋白酶體系統(tǒng)介導了真核生物體內80%~85%的蛋白質降解。此外，泛素化修飾還可以直接影響蛋白質的活性和定位，調控包括細胞周期、細胞凋亡、轉錄調控、DNA 損傷修復以及免疫應答等在內的多種細胞活動。樣品要求：1、SDS-PAGE條帶：5個以上可見考染條帶。2、溶液（目標蛋白質）：目標蛋白總量>50μg，目標蛋白濃度>80%。3、溶液（大規(guī)?；旌系鞍踪|）：蛋白總量>1mg，蛋白濃度>1μg/μl。蛋白質翻譯后修飾的作用主要是改變蛋白質的活性。

翻譯后修飾蛋白組：翻譯后修飾蛋白組分析是指在組學水平上對存在翻譯后修飾的蛋白質進行分析。翻譯后修飾蛋白組是指細胞或組織等整體水平上的翻譯后修飾蛋白。蛋白質的翻譯后修飾（Post Translational Modifications, PTMs）是蛋白質在翻譯中或翻譯后經歷的一個共價加工過程。蛋白翻譯后修飾通過在一個或多個氨基酸殘基上加修飾基團或通過蛋白質水解去基團而改變蛋白質的性質，調節(jié)蛋白質的功能。經過翻譯后修飾的蛋白質稱為翻譯后修飾蛋白。目前，已知的蛋白質翻譯后修飾主要包括糖基化、磷酸化、乙酰化、泛素化、二硫鍵配對、甲基化和亞硝基化等等。乙酰化修飾對細胞核內轉錄調控因子的刺激有著非常重要的作用。哈爾濱蛋白質丙二酰化修飾組學質譜鑒定

在早期的研究中，乙?；揎椧恢北徽J為是真核細胞所特有的一種翻譯后修飾。廣東棕櫚?；揎椀鞍踪|組學分析方法

蛋白質乙?；揎椊M學定量分析：1. SILAC細胞標記，組織/細胞破碎，提取、提純目的蛋白質（基于SILAC的乙酰化修飾組學定量）。2. 使用胰蛋白酶將目的蛋白酶解成多肽片段。3. 對多肽片段進行iTRAQ標記（基于iTRAQ的乙?；揎椊M學定量）。4. 使用高效特異性乙?；贵w對乙?；揎楇亩芜M行免疫富集。5. 使用LC-MS/MS對富集的乙?；亩芜M行序列分析。6. 數據分析，比對不同樣本中蛋白乙酰化修飾水平差異，并對產生變化的生物學意義進行解釋。廣東棕櫚酰化修飾蛋白質組學分析方法

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