蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)：血漿蛋白糖基化修飾分析：蛋白質(zhì)糖基化指碳水化合物通過共翻譯或翻譯后修飾的方式附著到蛋白質(zhì)上的過程，是一種常見的蛋白質(zhì)翻譯后修飾。分泌的細胞外蛋白常被糖基化，糖基化蛋白通常是重要的整合膜蛋白。血漿中的蛋白質(zhì)包括維持機體正常生理狀態(tài)的蛋白質(zhì)和機體分泌、滲漏、脫落的蛋白質(zhì)，其中不乏存在一些糖基化蛋白質(zhì)。而蛋白質(zhì)糖基化修飾不只影響蛋白質(zhì)的空間構(gòu)象、生物活性、運輸和定位，而且在分子識別、細胞通信、信號轉(zhuǎn)導(dǎo)等特定生物過程中發(fā)揮著至關(guān)重要的作用。因此對血漿蛋白糖基化進行分析，有助于研究血漿蛋白的生理功能等。蛋白質(zhì)翻譯后修飾可以改變蛋白質(zhì)的物理、化學(xué)性質(zhì)。武漢亞硝基化修飾蛋白質(zhì)組學(xué)

質(zhì)譜分析乙?；鞍踪|(zhì)組：質(zhì)譜分析技術(shù)可以對蛋白質(zhì)組中的乙酰化蛋白進行鑒定、乙酰化位點定位以及定量。當(dāng)質(zhì)譜用于乙酰化定量蛋白組研究中時，因為乙?；鞍踪|(zhì)在生物樣本中含量低、動態(tài)范圍廣，需要先對乙?；亩芜M行富集，然后再對富集得到的乙?；亩螛悠愤M行定量分析。質(zhì)譜定量乙?；鞍捉M采用肽段預(yù)分離降低高豐度蛋白的影響，結(jié)合免疫共沉淀通過高效的抗體富集乙?；碾亩危瑥亩鴮崿F(xiàn)大規(guī)模乙?；蔫b定及定量。為了鑒定和定量更多的乙?；亩?，在酶切過程中還可使用多種不同的酶對蛋白樣品進行酶切。武漢亞硝基化修飾蛋白質(zhì)組學(xué)常見的蛋白質(zhì)翻譯后修飾包括磷酸化。

蛋白質(zhì)學(xué)組翻譯后修飾的研究策略：目前，有幾種分析蛋白質(zhì)翻譯后修飾的策略，包括質(zhì)譜（MS）、Eastern blotting、放射性標(biāo)記和Western blotting。放射性標(biāo)記和Western blotting是比較傳統(tǒng)、特異性和相對定量的方法。該過程需要事先知道翻譯后修飾類型。局限性包括抗體的特異性和可用性。質(zhì)譜技術(shù)也常被用于翻譯后修飾分析，不受修飾類型和相關(guān)修飾位點的現(xiàn)有知識的限制。自下而上：自下而上的技術(shù)是蛋白質(zhì)組學(xué)研究中使用的質(zhì)譜策略之一。在根據(jù)序列鑒定肽之前，需要使用蛋白酶消化蛋白質(zhì)。由于該技術(shù)不能保證在檢測過程中被檢測肽的完整性和穩(wěn)定性，因此無法獲得不同蛋白質(zhì)翻譯后修飾之間關(guān)系的信息，這意味著它無法檢測到某些修飾。因此，該方法不適用于分析組蛋白的組合翻譯后修飾。

蛋白質(zhì)乙?；揎椂x：蛋白質(zhì)在細胞中經(jīng)過翻譯后，到被運輸?shù)较鄳?yīng)的細胞器并且發(fā)生特定的生物學(xué)作用前會經(jīng)過很重要的一步加工，那就是蛋白質(zhì)翻譯后修飾加工。蛋白質(zhì)翻譯后修飾的作用主要是改變蛋白質(zhì)的活性、定位或功能。通過蛋白質(zhì)翻譯后修飾也進一步增加了細胞通路機制和生命活動的多樣性和復(fù)雜性。常見的蛋白質(zhì)翻譯后修飾包括磷酸化，乙?；?，糖基化，泛素化等。蛋白質(zhì)乙酰化修飾，顧名思義指的就是在蛋白質(zhì)原有基礎(chǔ)上面嫁接上乙酰化基團。在細胞中，乙?；揎椀姆磻?yīng)由乙酰基轉(zhuǎn)移酶所催化，將乙酰輔酶A的乙?；D(zhuǎn)移并添加在蛋白質(zhì)賴氨酸殘基上。在早期的研究中，乙酰化修飾一直被認(rèn)為是真核細胞所特有的一種翻譯后修飾，直到后來研究發(fā)現(xiàn)原核細胞中年也存在著蛋白質(zhì)乙?；揎?。所以，乙?；揎検窃撕驼婧松锼灿械囊环N翻譯后修飾類型。質(zhì)譜是蛋白質(zhì)翻譯后修飾檢測的常用技術(shù)之一。

蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用是蛋白質(zhì)發(fā)揮功能的主要機制之一,在DNA損傷修復(fù),自噬和代謝等過程中都扮演著非常重要的角色,蛋白相互作用異常便會導(dǎo)致疾病的發(fā)生.在蛋白質(zhì)的賴氨酸,絲氨酸和蘇氨酸等氨基酸殘基上,可發(fā)生甲基化,乙酰化,磷酸化和泛素化等200多種翻譯后修飾,這些修飾通常能改變蛋白質(zhì)的電性,疏水性和空間結(jié)構(gòu)等屬性,為與之結(jié)合的蛋白提供結(jié)合的錨定或產(chǎn)生位阻效應(yīng),像一把開關(guān)在時空上精確調(diào)控蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用的發(fā)生以及動態(tài)變化.結(jié)構(gòu)研究表明,蛋白質(zhì)之間的相互作用通常由臨近的幾個氨基酸殘基直接結(jié)合,替換該區(qū)域的氨基酸殘基,通常能破壞結(jié)合,使其失去部分功能或酶活性,可以針對性地開發(fā)和設(shè)計抑制劑,用于疾病的診療。乙酰化修飾是體內(nèi)保守的可逆轉(zhuǎn)的蛋白修飾。武漢亞硝基化修飾蛋白質(zhì)組學(xué)

在蛋白翻譯后修飾方式的鑒定過程中，蛋白會首先被酶切成肽段，然后進入質(zhì)譜進行分析。武漢亞硝基化修飾蛋白質(zhì)組學(xué)

蛋白質(zhì)翻譯后修飾有什么生物學(xué)意義？可以使蛋白質(zhì)具有生物活性，可以發(fā)揮相應(yīng)的功能。翻譯是蛋白質(zhì)生物合成（基因表達中的一部分，基因表達還包括轉(zhuǎn)錄）過程中的第二步（轉(zhuǎn)錄為第1步），翻譯是根據(jù)遺傳密碼的中心法則，將成熟的信使RNA分子（由DNA通過轉(zhuǎn)錄而生成）中“堿基的排列順序”（核苷酸序列）解碼，并生成對應(yīng)的特定氨基酸序列的過程。但也有許多轉(zhuǎn)錄生成的RNA，如轉(zhuǎn)運RNA（tRNA）、核糖體RNA（rRNA）和小核RNA（snRNA）等并不被翻譯為氨基酸序列。武漢亞硝基化修飾蛋白質(zhì)組學(xué)

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